Металлы в живых организмах

Обновлено: 29.03.2024

Металлы способны повлиять на биохимические цепи и реакции организма, их дефицит отразится на жизнедеятельности человека. Дефицит любого элемента способен нарушить целостность уникальной системы организма.

Металлы попадают в наш организм через несколько основных каналов:

  • продукты питания;
  • воду;
  • воздух;
  • прием лекарственных препаратов и БАД;
  • использование косметических средств;
  • введение вакцин.

Рассмотрим подробнее 10 важных элементов, которые необходимы человеку:

Кальций

Только представьте, 1 кг вашего веса забирает данный металл. Этот элемент является составляющим каждой клетки. Основная локализация - кости, но он участвует не только в формировании скелета. Кальций отвечает за систему гемостаза и регуляцию гормонов. Важной особенностью кальция является тот факт, что кальций не синтезируется в организме самостоятельно, этот элемент необходимо постоянно восполнять.

Калий

Содержится в клетках, регулирует водный баланс в организме и нормализует ритм сердца. Калий влияет на работу многих клеток в организме, особенно нервных и мышечных. Биологическая роль калия в организме человека велика. Калий способствует ясности ума, улучшает снабжение мозга кислородом, помогает избавляться от шлаков, действует как иммуномодулятор, способствует снижению давления крови и помогает при лечении аллергических реакций. Так же, чем выше физические нагрузки - тем выше потеря калия.

Натрий

В тандеме с калием отвечает за движение жидкости. Калий содержится внутри клетки, натрий - снаружи. Пара калий/натрий отвечает за повышение или снижение артериального давления. Утренние отеки на лице говорят о скоплении натрия, вечерние - накоплении калия.

Магний

Колоссально важный макроэлемент. Магний играет важнейшую роль в организме человека, однако всего 50 грамм, которые содержатся в сердечной мышце, головном мозге и костях, к сожалению, не способны восполнить постоянный расход при стрессах, физических нагрузках, во время беременности и в период активного роста.

Железо

Принимает участие во многих процессах нашего организма. Самый важный из них- передача кислорода в ткани и мышцы. Так же является частью ферментов и белков, которые необходимы для процессов обмена в организме, например, превращение калорий в энергию.

1,5-2 грамма металла локализованы в предстательной железе и мышечной ткани. Минерал участвует в реакциях иммунного ответа, способен сократить продолжительность вирусного заболевания. Важная функция цинка - улучшение фертильности.

Участвует в синтезе эритроцитов, а значит неразрывно связана с железом. Дефицит меди неизбежно приведёт к дефициту железа и кальция. Также, этот металл необходим при синтезе коллагеновый волокон и меланина.

Марганец

Почти невесомый элемент, но является частью вестибулярного анализатора, влияя на уровень нейромедиаторов. Нехватка марганца способна привести к развитию диабета.

Молибден

Кофактор обменных процессов, он ускоряет ферментативные реакции организма и снижает риск развития заболеваний.

Кобальт

Этот металл является частью структуры витамина В12 и помогает исправно работать поджелудочной железе.

Нынешняя экологическая ситуация, стрессы, темп жизни и недоброкачественные продукты питания неизбежно приводят к потери столь драгоценного строительного материала, как металлы. Пусть микроэлементов в процентном соотношении немного, но их важность очень велика.

XI Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум - 2019


ВЛИЯНИЕ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ НА ПРОЦЕССЫ ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ.

Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF

Тяжелые металлы являются основными поллютантами на территории Оренбургской области. Впервые термин «тяжелые металлы» был введен немецким химиком Леопольдом Гмелиным (Leopold Gmelin) в 1817 году, который разделил известные в то время химические элементы на три группы: неметаллы, легкие и тяжелые металлы. Однако до сих пор не существует общего мнения, что же понимается под термином «тяжелые металлы». Более того, в техническом отчете IUPAC ( International Union of Pure and Applied Chemistry – Международного союза теоретической и прикладной химии) за 2002 год было отмечено, что термин «тяжелый металл» имеет неверное значение из-за противоречивых определений. В настоящее время выделены лишь критерии, по которым определяется принадлежность того или иного химического элемента к данной группе. К таким критериям относят: плотность, атомный вес и атомное число. Часто словосочетание «тяжелые металлы» рассматривается с точки зрения экологической безопасности, и тогда при включении химического элемента учитывают не столько его химические и физические свойства, а его биологическую активность, токсичность для живых организмом, его распространенность, и степень вовлеченности в природные и техногенные процессы.

К тяжелым металлам относятся преимущественно распространенные и весьма токсичные загрязняющие вещества. Они широко применяются в различных отраслях промышленного производства, поэтому несмотря на созданные очистные мероприятия, концентрация тяжелых металлов достаточно велика. Наибольший интерес, представляют тяжелые металлы, которые наиболее часто и в больших объемах используются в производстве, и представляют наибольшую опасность с точки зрения их биологической активности и токсического эффекта. К тяжелым металлам относятся: ртуть, кадмий, свиней, висмут, цинк, кобальт, никель, висмут, олово, сурьма, ванадий, молибден, марганец, медь.

Многие тяжелые металлы относятся к микроэлементам, т.е к химическим элементам содержащиеся в организме в очень малых концентрациях (менее 0,005%).

Значительное количество химических элементов оказывают определенный эффект на метаболические процессы и физиологические функции в живом организме. Помимо благоприятного влияния на процессы роста и развития, установлено специфическое воздействие ряда микроэлементов на важнейшие физиологические процессы, например на фотосинтез у растений.

При увеличении содержания металлов в почве снижается ее общая биологическая активность, и это резко отражается на росте и развитии растений, причем реакция растений на избыток металлов может быть разная. Металлы распределяются в тканях растений неравномерно. Преимущественно они накапливаются в листьях.

Токсичность тяжелых металлов, связана с их физико-химическими свойствами, со способностью образовывать прочные соединения с рядом функциональных групп на поверхности и внутри клеток растений. К основным симптомам «отравления» растений относят: задержку роста и развития, изменение цвета и увядание листьев, недоразвитость корневой системы.

Поэтому целью данной работы являлосьпроведение экспериментального исследования по изучению содержания тяжелых металлов и активности каталазы в живых организмах на территории Оренбургской области.

Объектами исследования были: растения Secale cereale L. (рожь озимая) и Triticum (пшеница яровая), аквабионт Carassius carassius (карась обыкновенный) из закрытого водоема Александровского района Оренбургской области.

Для реализации поставленной цели решались следующие задачи:

- количественное определение содержания подвижных форм тяжелых металлов в Carassius carassius и в водоеме обитания.

- изучение активности фермента каталазы двух видов растений: Secale cereale L. и Triticum в зависимости от различной концентрации свинца;

Материал и методы исследования

Выполнение измерений массовой концентрации цинка, меди, свинца, и кадмия основано на концентрировании и последующем измерении атомного поглощения металла в концентрате в воздушно-ацетиленовом пламенем горелки на резонансной спектральной линии металла, излучаемой соответствующей лампой с полым катодом. Исследование количественного содержания цинка, меди, свинца и кадмия . проводилось на атомно-абсорбционном спектрофотометре «Формула ФМ 4000». Измеряемая величина абсорбционности атомного пара металла, была пропорциональна его концентрации в анализируемом растворе.

Титрометрическое определение активности каталазы растений проводилось после воздействия различных концентраций свинца от 0,001 до 1 г/дм 3 на проростки ржи и пшеницы. По разности между опытной и контрольной пробой находилось количество перманганата, эквивалентное количеству разложенного ферментом пероксида водорода.

Исследование концентрации подвижных форм тяжелых металлов в воде закрытого водоема Александровского района Оренбургской области представлено в таблице 1. Результаты показывают, что содержание меди и свинца превышает уровень ПДК.

Таблица 1 – содержание подвижных форм тяжелых металлов в закрытом водоеме Александровского района Оренбургской области.

Металлы-биогены

Все живые организмы на Земле, в том числе и человек, находятся в тесном контакте с окружающей средой. Пищевые продукты и питьевая вода способствуют поступлению в организм практически всех химических элементов, часть из которых – металлы–биогены. Количество биогенных металлов и их соотношение в здоровом организме различных людей примерно одинаковы. Экспериментально установлено, что в организме человека металлы составляют около 3% (по массе).

В живом организме не только присутствуют металлы, но и каждый из них выполняет какую–то биологическую функцию. На данном этапе развития цивилизации выявляется биологическая роль всё большего числа биогенных металлов. Изучает химический состав и структуру металлов–биогенов, содержащихся в живых организмах, пути и способы регуляции их метаболизма, а также энергетическое обеспечение процессов, происходящих в клетке и организме, наука биохимия.

В настоящее время мы являемся свидетелями техногенного биохимического процесса необыкновенного масштаба, когда во всевозрастающих количествах металлы выбрасываются в атмосферу, поступают в природные воды, в почву, в организм человека и в другие живые организмы. Повышенная заболеваемость детей и взрослых строго приурочена к загрязнению мест проживания. В настоящее время в Свердловской области выявлено более 40 тыс. га загрязнённых земель. Зоны влияния промышленных предприятий на окружающую среду достигают 20 км. Например, почвы Кировграда содержат меди и цинка в сотни, а в некоторых местах в тысячи раз выше допустимых уровней. В городе Красноуральске концентрация меди, цинка, свинца в почве превышает ПДК (предельно допустимую концентрацию). Заболеваемость детей, проживающих вокруг медеплавильных и алюминиевых производств, в 1,5–2,0 раза выше по сравнению с городами, где таких производств нет. Но при избытке или недостатке определённого металла–биогена в организме могут возникать различные патологии.

Я считаю, что тема моего проекта «Металлы–биогены» актуальна, так как наше с вами будущее зависит от нашего здоровья, которое находится в руках биогенных металлов.

Цель проекта – изучить металлы, входящие в состав живых организмов и их значение в процессах жизнедеятельности; выяснить, какое влияние оказывает избыток или недостаток биогенных металлов для организмов; развить практические навыки к самостоятельной постановке химического эксперимента, а также овладеть начальными знаниями техники и методики научного исследования.

Для того чтобы осуществить данную цель, я ставлю перед собой следующие задачи:

1. Собрать и систематизировать информацию о биогенных металлах.

2. Изучить содержание металлов, входящих в живые организмы.

3. Сформировать представление о биологической роли металлов для живых организмов.

4. Овладеть простейшими приёмами химического анализа на катионы металлов.

Результатом моего проекта будут являться презентация «Металлы–биогены», буклет «Металлы жизни» и пособие по химии и биологии «Роль металлов в организме человека».

Металлы–биогены

Металлы–биогены или биогенные металлы – это металлы, постоянно входящие в состав организмов и имеющие определённое биологическое значение.

О том, что в организме содержатся металлы, науке было известно давно. Но их исключительное значение для живой природы открылось не сразу. Сегодня твёрдо установлено, что для живых существ необходимы, по крайней мере, 10 металлов. Это железо, медь, магний, кобальт, цинк, марганец, молибден, натрий, калий и кальций. Их называют металлами жизни. Эти элементы входят в состав всех живых организмов и играют большую роль в процессах жизнедеятельности. Содержание большинства из них в организме ничтожно. Но отсутствие хотя бы малого количества любого такого микроэлемента приводит к недугам.

Успехи аналитической химии и спектрального анализа расширили перечень биогенных металлов: находят всё новые металлы, входящие в состав организмов в малых количествах (микроэлементы), и открывают биологическую роль многих из них. В. И. Вернадский считал, что все химические элементы, постоянно присутствующие в клетках и тканях организмов в естественных условиях, вероятно, играют определённую физиологическую роль. Многие металлы имеют большое значение только для определённых групп живых существ. Содержание тех или иных металлов в организмах зависит не только от их видовых особенностей, но и от состава среды, пищи (в частности, для растений – от концентрации и растворимости тех или иных почвенных солей), экологических особенностей организма и других факторов.

При нарушении поступления в организм того или иного биогенного элемента возникают заболевания – биогеохимические эндемии.

Содержание металлов в организмах, в мг на 100г сухого вещества

Химический Растения Животные Бактерии элемент морские наземные морские наземные

Металлы в живых организмах

Биологическая роль металлов и их комплексов в организме человека. Описание свойств их комплексных соединений с порфиринами и порфириноподобными веществами. Функционирование железопорфиринов в ферментных системах цитохромов. Гемоглобин и его производные.

Рубрика Биология и естествознание
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 04.12.2014
Размер файла 12,4 K

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Металлы в живых организмах

Основная масса биологически активных металлов расположена в средней части первого большого периода таблицы Менделеева и относится к так называемым переходным элементам. Исключение составляют четыре металла (натрий, калий, магний, кальций), которые содержатся в организмах в довольно больших количествах. Обычно к переходным относят те элементы, у которых в нейтральных свободных атомах d- и f-атомные орбитали заполнены электронами. Переходные металлы содержатся в организмах в очень малых количествах, и уже из этого можно сделать осторожный вывод, что их значение (доказанное прямым опытом) должно быть связано с катализом. Ведь именно активные катализаторы могут способствовать быстрым изменениям состава вещества, действуя в малых концентрациях.

Переходные металлы могут еще выполнять (вместе с органическими соединениями) и другую функцию - переносить с места на место группу атомов или целые молекулы, закреплять молекулы в определенном положении, поворачивать их, поляризовать их и т.п.

Понятие «жизненно важный» включает только те катионы металлов, которые присутствуют во всех здоровых тканях человека и диапазон концентраций которых практически постоянен в каждой из тканей; исключение таких катионов из организма приводит к физиологическим аномалиям.

Комплексы металлов с порфиринами и порфириноподобными веществами.

Для живых организмов очень важны комплексные соединения металлов, в которых четыре координационных места занимает одна частица, называемая порфином, содержащим четыре пирролоподобных цикла, соединенных =CH-группами.

Производными порфина являются порфирины. К ним в настоящее время относятся представители многочисленного класса циклических ароматических соединений, содержащих многоконтурную сопряженную систему, в основе которой лежит шестнадцатичленный макроцикл, включающий от 4 до 8 атомов азота. В организмах встречаются комплексы, в которых некоторые атомы водорода в порфине замещены на метильные и винильные остатки пропионовой кислоты (протопорфины). Известны 15 возможных изомерных структур. Однако основной каркас этой сложной молекулы сохраняется во многих важнейших веществах: гемоглобине, цитохромах, витамине В12. Ион металла замещает атомы водорода двух пиррольных колец и одновременно связывается координационными связями с третичными атомами азота двух других пиррольных колец. Благодаря эффекту резонанса связи металла с четырьмя атомами азота пиррольных колец, которые лежат в одной плоскости, рассматриваются как одинаковые.

Важнейшим свойством порфиринов является наличие в молекуле координационной полости, ограниченной атомами азота, N4 , имеющей радиус около 2 Б и способной координировать ионы металлов М 2+ , М 3+ , М 4+ и даже с большей степенью окисления. В результате комплексообразования образуются комплексные соединения порфиринов, так называемые металлопорфирины, обладающие многообразными структурными и химическими особенностями, высокой биологической и каталитической активностью. При этом металл либо занимает центр полости N4 и оказывается в экваториальной плоскости xy, образуя плоский координационный узел из атомов MN4 , либо оказывается приподнятым над плоскостью, в которой лежат атомы N4 , и образует координационные узлы различной геометрической структуры - от тетрагональной пирамиды (L)MN4 и октаэдра (L1)(L2)MN4 до более сложных геометрических фигур.

Выход центрального атома из плоскости происходит, как правило, при донорно-акцепторном взаимодействии с молекулой L. Если металл M способен присоединить вторую молекулу L той же природы с противоположной стороны плоскости xy, то он возвращается в центр полости N4 . Лиганды (L), способные вступать в координационную сферу металла, уже занятую четырьмя атомами азота порфирина, называются аксиальными.

Возможности молекул металлопорфиринов выступать в биологических процессах в качестве биокатализаторов (ферментов) значительно расширяются в связи с необычайным строением порфиринов и их комплексов, своеобразием их свойств и чрезвычайно большим структурным многообразием. Структурное многообразие связано с многочисленными путями химической модификации молекул порфина за счет замещения атомов водорода.

Известно большое число биологических систем, в структуре которых металлопорфирины выполняют функции инициатора того или иного биологического процесса. Наибольшее число исследований посвящено гемоглобину, гему крови, и процессам обратимой фиксации атмосферного кислорода на биологических и модельных системах. Большой практический интерес представляет функционирование металлопорфиринов (железопорфиринов) в ферментных системах цитохромов. Кратко рассмотрим эти явления.

Потребление атмосферного кислорода живыми организмами -- важнейший биохимический процесс. Кислород транспортируется гемоглобином эритроцитов от легких к мышцам и удерживается в мышцах миоглобином. Как гемоглобин, так и миоглобин представляют собой комплексы железа, в которых группа ферропротопорфирина (гема) содержит Fe(II).

Пятое координационное место занимает азот имидазола (Im) гистидинового остатка, через который осуществляется единственная связь группы гема с полипептидной цепью белка. В настоящее время известны аминокислотный состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах, выделенных из разных животных, места присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина (работы Перутца и др.). Гем локализован в расщелине между спиралями белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых субъединиц («глобул»), содержит четыре гема и, следовательно, четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может, постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом гем-группы так же как в гемоглобине. Однако в отличие от гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой субъединицы и содержит одну гемовую единицу. Структуры окси- и дезоксиформ различны, и это различие не только в том, что одна из них содержит молекулы кислорода, а другая нет.

При отсутствии кислорода атом Fe(II) в гемоглобине имеет координационное число 5, связан донорно-акцепторной связью с четырьмя координирующими атомами азота протопорфирина и одной менее прочной связью с третичным атомом азота проксимального имидазольного фрагмента гистидина. Координационный узел Fe(N)4NIm представляет собой квадратную пирамиду с атомом железа, удаленным от основания пирамиды на 0,8 Б. Шестое координационное место не в состоянии занять ни один имеющийся поблизости лиганд (в том числе и Н2О), кроме молекулярного кислорода. Молекула О2 вызывает оксигенирование гемоглобина, а точнее, иона Fe(II). При этом комплекс Fe(N)4NIm из высокоспинового пирамидального состояния переходит в низкоспиновое октаэдрическое искаженное состояние с координационным узлом Fe(N)4NIm(O2).

Под влиянием кристаллического поля N-донорных атомов порфирина, а также аксиальных лигандов (Im и O2) -конфигурация Fe(II) превращается в [4]. На вакантные еg-орбитали переходят сигма-электронные пары имидазола и кислорода. Считают, что молекула О2 связывается в шестом координационном месте с Fe(II) также за счет дативной p-связи. Координированный ион железа поставляет пару электронов, находящуюся на его dyz (или dzx-)-орбитали, на вакантную (разрыхляющую) pz-орбиталь молекулы О2 . Образованию p-связи Fe(II) O2 благоприятствует высокая электронодонорная способность порфириновой p-системы и проксимального имидазола. Атом железа после оксигенации входит в координационную полость порфирина N4 и располагается центросимметрично. Структура белка в гемоглобине такова, что она экранирует подход к атому Fe(II) всех других молекул, имеющихся в крови, и своевременно регулирует его донорно-акцепторные свойства. Исключение составляют токсиканты -- яды крови, к которым относятся монооксид углерода, оксиды азота, метиленовый синий. Проникая с атмосферным воздухом в легкие, монооксид углерода быстро преодолевает альвеолярно-капиллярную мембрану, растворяется в плазме крови, диффундирует в эритроциты и вступает в обратимое химическое взаимодействие как с окси-, так и с дезоксигемоглобином:

где Hb -- гемоглобин.

Образующийся комплекс карбоксигемоглобин (HbCO) не способен присоединять к себе кислород. В молекуле гемоглобина CO координируется атомом Fe(II), вытесняя O2 . Одна молекула гемоглобина (точнее, четыре ее гема) может присоединить до четырех молекул CO.

Важным производным гемоглобина является метгемоглобин, в молекуле которого атом железа находится в степени окисления 3+. Метгемоглобин не связывает молекулярный кислород. Он образуется при воздействии на гемоглобин окислителей (оксидов азота, метиленового синего, хлоратов). Образование метгемоглобина в крови уменьшает в ней количество функционально важного оксигемоглобина и нарушает доставку кислорода к тканям. Комплексы железа с порфиринами участвуют не только в транспорте кислорода, но и выполняют множество других функций. Среди них процесс переноса электронов.

Железопорфирины разных типов, соединяясь с белками, дают начало группе хромопротеидов, объединенных под общим названием цитохромы («цитохром» значит «клеточная окраска»). Важным этапом обмена вещества (метаболизма) является отщепление от пищевых веществ водорода. Атомы водорода при этом переходят в ионное состояние, а освободившиеся электроны поступают в дыхательную цепь. В этой цепи, переходя от одного соединения к другому, они отдают свою энергию на образование богатых энергией молекул аденозинтрифосфорной кислоты, а сами присоединяются к молекуле кислорода. Получившийся ион кислорода O2 -- образует с ионами водорода H + молекулы воды. Перенос электрона осуществляют железопорфириновые комплексы, очень похожие на те, которые входят в состав гемоглобина и миоглобина. Перенос электрона осуществляется за счет изменения степени окисления железа.

Fe3 + + e = Fe2 +, Fe2 + -- e = = Fe3 +

создают возможность перебрасывать электроны от одного цитохрома к другому.

Цитохромы обычно делят на три класса: a, b и c. Лучше других изучен цитохром c, так как только его можно легко выделить из клеток водными солевыми растворами. В этом соединении порфириновое кольцо, содержащее железо (II) в центре, связано с белком за счет ковалентных связей атомов кольца с остатком цистеина в молекуле белка. С кислородом цитохром c не реагирует, так как у него шестое координационное место занято аминокислотным остатком метионина. В цепи переноса электронов цитохром c передает электроны цитохромам a и a3 . Из всех цитохромов только они окисляются молекулярным кислородом. Эта система завершает цепь цитохромов и носит название цитохромоксидазы, которая представляет собой сложный белковый комплекс, содержащий два атома меди и две молекулы уникального гема А.

Молекула цитохромоксидазы должна обладать внутренней симметрией, имея реакционный центр, к которому ферроцитохром может доставлять электроны и к которому может присоединяться O2 [5]. Этот центр включает как гемы, так и атомы меди. Итак, перенос электронов осуществляется при помощи ряда соединений (цитохромов), в которых железо связано в комплекс с порфириновым циклом.

Это первое подробно изученное комплексное соединение, входящее в состав живых организмов (Р. Уильямс, Оксфорд), которое содержится в крови человека в концентрации 2,5 » 10- 4 мкг/мл. Недостаточное содержание кобальта в организме обусловливает развитие анемии. В 1926 году было установлено, что сырая печень является средством борьбы с подобной патологией. Позднее, в 1948 году, было выделено комплексное соединение кобальта красного цвета, которое оказалось действующим началом противоанемических препаратов. Его назвали кобаламин.

Центральной структурой является порфириноподобная корриновая кольцевая система, в которой пара пиррольных колец связана между собой непосредственно, а не через группу =CH-, как остальные пары колец и вообще пиррольные кольца в порфиринах. Кобальт (II) находится в положении, которое в геме занимает железо (II). Считают, что характерное для различных кобаламинов строение обусловливает и их своеобразные каталитические свойства. Выявлено большое число производных витамина В12, у которых CN-группа замещена другим фрагментом. Среди аналогов В12 наибольший интерес представляет метилкобаламин -- метаболически активное соединение. У большинства организмов витамин В12 (до 90% общего содержания) находится в виде кофермента, то есть участвует в ферментативных реакциях. В природном коферменте вместо CN-группы содержится остаток дезоксиаденозина.

Витамин В12 необходим для образования эритроцитов. Кроме того, он осуществляет перенос метильных групп на важных стадиях обмена веществ. Процессы трансметилирования интересны тем, что в одном из образующихся промежуточных продуктов имеется связь между кобальтом и атомом углерода переносимой группы, например -CH3. Подобные соединения синтезированы и хорошо известны, но в природе, как правило, не встречаются. Кобаламиновые комплексы представляют практически единственный пример такого рода.

Металлопорфирины являются макроциклическими комплексами, и это накладывает отпечаток на их строение и свойства. Однако они отличаются от бесчисленного множества других групп макроциклических комплексов тем, что являются ароматическими макроциклами с уникальной сопряженной p-системой. Ароматичность порфиринов определяет их электронодонорные свойства, то есть способность к снижению локальных положительных и отрицательных зарядов путем их распределения по ароматическим орбиталям. Вследствие этого стабилизируются катион- и анионрадикальные формы, а также различные степени окисления металлов, возникающие в процессе функционирования биологически активных соединений на основе металлопорфиринов.

порфирин цитохром гемоглобин

Список используемой литературы

1. Уильямс Д. Металлы жизни. М.: Мир, 1975. 237 с.

2. Березин Б.Д., Ениколопян Н.С. Металлопорфирины. М.: Наука, 1988. 160 с.

3. Василенко Ю.К. Биологическая химия. М.: Высш. шк., 1978. 381 с.

4. Хартли Ф., Бергес К., Олкок Р. Равновесия в растворах. М.: Мир, 1983. 360с.

5. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. М.: Мир, 1981. Т. 1. 534 с.

Комплексы металлов с порфиринами и порфириноподобными веществами. Выход центрального атома из плоскости при донорно-акцепторном взаимодействии с молекулой L. Аминокислотный состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах. Основные классы цитохром.

Рубрика Биология и естествознание
Вид контрольная работа
Язык русский
Дата добавления 29.09.2017
Размер файла 18,4 K

Основная масса биологически активных металлов расположена в средней части первого большого периода таблицы Менделеева и относится к так называемым переходным элементам. Исключение составляют четыре металла (натрий, калий, магний, кальций), которые содержатся в организмах в довольно больших количествах. Обычно к переходным относят те элементы, у которых в нейтральных свободных атомах d- и f-атомные орбитали заполнены электронами. Переходные металлы содержатся в организмах в очень малых количествах, и уже из этого можно сделать осторожный вывод, что их значение (доказанное прямым опытом) должно быть связано с катализом. Ведь именно активные катализаторы могут способствовать быстрым изменениям состава вещества действуя в малых концентрациях.

Переходные металлы могут еще выполнять (вместе с органическими соединениями) и другую функцию - переносить с места на место группу атомов или целые молекулы, закреплять молекулы в определенном положении, поворачивать их, поляризовать их и т.п. [1].

Комплексы металлов с порфиринами и порфириноподобными веществами. Для живых организмов очень важны комплексные соединения металлов, в которых четыре координационных места занимает одна частица, называемая порфином, содержащим четыре пирролоподобных цикла, соединенных =CH-группами.

Производными порфина являются порфирины. К ним в настоящее время относятся представители многочисленного класса циклических ароматических соединений, содержащих многоконтурную сопряженную систему, в основе которой лежит шестнадцатичленный макроцикл, включающий от 4 до 8 атомов азота. В организмах встречаются комплексы, в которых некоторые атомы водорода в порфине замещены на метильные и винильные остатки пропионовой кислоты (протопорфины). Известны 15 возможных изомерных структур. Однако основной каркас этой сложной молекулы сохраняется во многих важнейших веществах: гемоглобине, цитохромах, витамине В12. Ион металла замещает атомы водорода двух пиррольных колец и одновременно связывается координационными связями с третичными атомами азота двух других пиррольных колец. Благодаря эффекту резонанса связи металла с четырьмя атомами азота пиррольных колец, которые лежат в одной плоскости, рассматриваются как одинаковые.

Важнейшим свойством порфиринов является наличие в молекуле координационной полости, ограниченной атомами азота, N4 , имеющей радиус около 2 Б и способной координировать ионы металлов М2 +, М3 +, М4 + и даже с большей степенью окисления. В результате комплексообразования образуются комплексные соединения порфиринов, так называемые металлопорфирины, обладающие многообразными структурными и химическими особенностями, высокой биологической и каталитической активностью. При этом металл либо занимает центр полости N4 и оказывается в экваториальной плоскости xy, образуя плоский координационный узел из атомов MN4 , либо оказывается приподнятым над плоскостью, в которой лежат атомы N4 , и образует координационные узлы различной геометрической структуры - от тетрагональной пирамиды (L)MN4 и октаэдра (L1)(L2)MN4 до более сложных геометрических фигур.

Выход центрального атома из плоскости происходит, как правило, при донорно-акцепторном взаимодействии с молекулой L. Если металл M способен присоединить вторую молекулу L той же природы с противоположной стороны плоскости xy, то он возвращается в центр полости N4 . Лиганды (L), способные вступать в координационную сферу металла, уже занятую четырьмя атомами азота порфирина, называются аксиальными.

Возможности молекул металлопорфиринов выступать в биологических процессах в качестве биокатализаторов (ферментов) значительно расширяются в связи с необычайным строением порфиринов и их комплексов, своеобразием их свойств и чрезвычайно большим структурным многообразием. Структурное многообразие связано с многочисленными путями химической модификации молекул порфина за счет замещения атомов водорода. порфирин аминокислота гемоглобин цитохром

Известно большое число биологических систем, в структуре которых металлопорфирины выполняют функции инициатора того или иного биологического процесса. Наибольшее число исследований посвящено гемоглобину, гему крови, и процессам обратимой фиксации атмосферного кислорода на биологических и модельных системах. Большой практический интерес представляет функционирование металлопорфиринов (железопорфиринов) в ферментных системах цитохромов [2]. Кратко рассмотрим эти явления.

Гемоглобин. Потребление атмосферного кислорода живыми организмами - важнейший биохимический процесс. Кислород транспортируется гемоглобином эритроцитов от легких к мышцам и удерживается в мышцах миоглобином [3]. Как гемоглобин, так и миоглобин представляют собой комплексы железа, в которых группа ферропротопорфирина (гема) содержит Fe(II).

Пятое координационное место занимает азот имидазола (Im) гистидинового остатка, через который осуществляется единственная связь группы гема с полипептидной цепью белка. В настоящее время известны аминокислотный состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах, выделенных из разных животных, места присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина (работы Перутца и др.). Гем локализован в расщелине между спиралями белка. Одна молекула гемоглобина, состоящая из четырех белковых субъединиц ("глобул"), содержит четыре гема и, следовательно, четыре атома железа. Поскольку кислород в гемоглобине непосредственно фиксируется железом, то такая молекула может, постепенно насыщаясь, присоединить четыре молекулы кислорода. В молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом гем-группы так же как в гемоглобине. Однако в отличие от гемоглобина молекула миоглобина состоит из одной белковой субъединицы и содержит одну гемовую единицу. Структуры окси- и дезоксиформ различны, и это различие не только в том, что одна из них содержит молекулы кислорода, а другая нет.

При отсутствии кислорода атом Fe(II) в гемоглобине имеет координационное число 5, связан донорно-акцепторной связью с четырьмя координирующими атомами азота протопорфирина и одной менее прочной связью с третичным атомом азота проксимального имидазольного фрагмента гистидина (рис. 1). Координационный узел Fe(N)4NIm представляет собой квадратную пирамиду с атомом железа, удаленным от основания пирамиды на 0,8 Б. Шестое координационное место не в состоянии занять ни один имеющийся поблизости лиганд (в том числе и Н2О), кроме молекулярного кислорода. Молекула О2 вызывает оксигенирование гемоглобина, а точнее, иона Fe(II). При этом комплекс Fe(N)4NIm из высокоспинового пирамидального состояния переходит в низкоспиновое октаэдрическое искаженное состояние с координационным узлом Fe(N)4NIm(O2).

Под влиянием кристаллического поля N-донорных атомов порфирина, а также аксиальных лигандов (Im и O2) -конфигурация Fe(II) превращается в [4]. На вакантные еg-орбитали переходят сигма-электронные пары имидазола и кислорода. Считают, что молекула О2 связывается в шестом координационном месте с Fe(II) также за счет дативной p-связи. Координированный ион железа поставляет пару электронов, находящуюся на его dyz (или dzx-)-орбитали, на вакантную (разрыхляющую) pz-орбиталь молекулы О2 . Образованию p-связи Fe(II) O2 благоприятствует высокая электронодонорная способность порфириновой p-системы и проксимального имидазола. Атом железа после оксигенации входит в координационную полость порфирина N4 и располагается центросимметрично. Структура белка в гемоглобине такова, что она экранирует подход к атому Fe(II) всех других молекул, имеющихся в крови, и своевременно регулирует его донорно-акцепторные свойства. Исключение составляют токсиканты - яды крови, к которым относятся монооксид углерода, оксиды азота, метиленовый синий. Проникая с атмосферным воздухом в легкие, монооксид углерода быстро преодолевает альвеолярно-капиллярную мембрану, растворяется в плазме крови, диффундирует в эритроциты и вступает в обратимое химическое взаимодействие как с окси-, так и с дезоксигемоглобином:

HbO2 + CO = HbCO + O2

Hb + CO = HbCO

где Hb - гемоглобин.

Образующийся комплекс карбоксигемоглобин (HbCO) не способен присоединять к себе кислород. В молекуле гемоглобина CO координируется атомом Fe(II), вытесняя O2 . Одна молекула гемоглобина (точнее, четыре ее гема) может присоединить до четырех молекул CO.

Цитохромы. Железопорфирины разных типов, соединяясь с белками, дают начало группе хромопротеидов, объединенных под общим названием цитохромы ("цитохром" значит "клеточная окраска"). Важным этапом обмена вещества (метаболизма) является отщепление от пищевых веществ водорода. Атомы водорода при этом переходят в ионное состояние, а освободившиеся электроны поступают в дыхательную цепь. В этой цепи, переходя от одного соединения к другому, они отдают свою энергию на образование богатых энергией молекул аденозинтрифосфорной кислоты, а сами присоединяются к молекуле кислорода. Получившийся ион кислорода O2 - образует с ионами водорода H+ молекулы воды (рис. 2). Перенос электрона осуществляют железопорфириновые комплексы, очень похожие на те, которые входят в состав гемоглобина и миоглобина. Перенос электрона осуществляется за счет изменения степени окисления железа. Переходы Fe3 + + e = Fe2 +, Fe2 + - e = = Fe3 + создают возможность перебрасывать электроны от одного цитохрома к другому.

Витамин В12. Это первое подробно изученное комплексное соединение, входящее в состав живых организмов (Р. Уильямс, Оксфорд), которое содержится в крови человека в концентрации 2,5 " 10- 4 мкг/мл. Недостаточное содержание кобальта в организме обусловливает развитие анемии. В 1926 году было установлено, что сырая печень является средством борьбы с подобной патологией. Позднее, в 1948 году, было выделено комплексное соединение кобальта красного цвета, которое оказалось действующим началом противоанемических препаратов. Его назвали кобаламин.

Центральной структурой является порфириноподобная корриновая кольцевая система, в которой пара пиррольных колец связана между собой непосредственно, а не через группу =CH-, как остальные пары колец и вообще пиррольные кольца в порфиринах. Кобальт (II) находится в положении, которое в геме занимает железо (II). Считают, что характерное для различных кобаламинов строение обусловливает и их своеобразные каталитические свойства. Выявлено большое число производных витамина В12 , у которых CN-группа замещена другим фрагментом. Среди аналогов В12 наибольший интерес представляет метилкобаламин - метаболически активное соединение. У большинства организмов витамин В12 (до 90% общего содержания) находится в виде кофермента, то есть участвует в ферментативных реакциях. В природном коферменте вместо CN-группы содержится остаток дезоксиаденозина.

Витамин В12 необходим для образования эритроцитов. Кроме того, он осуществляет перенос метильных групп на важных стадиях обмена веществ. Процессы трансметилирования интересны тем, что в одном из образующихся промежуточных продуктов имеется связь между кобальтом и атомом углерода переносимой группы, например -CH3 . Подобные соединения синтезированы и хорошо известны, но в природе, как правило, не встречаются [6]. Кобаламиновые комплексы представляют практически единственный пример такого рода.

Литература

4. Хартли Ф., Бергес К., Олкок Р. Равновесия в растворах. М.: Мир, 1983. 360 с.

Читайте также: