Ионы тяжелых металлов легко связываются с сульфидными группировками белков
Обновлено: 18.05.2024
Степень денатурации зависит от интенсивности воздействующего фактора и может быть обратимой и необратимой. Необратимая денатурация происходит под воздействием различных химических веществ (концентрированных растворов кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов), высоких температур, радиоактивного излучения. При этом разрушаются все структуры белка, изменяются электрические заряды его молекул, что приводит к их слипанию и сворачиванию. При температуре выше 40–50 °С многие белки сворачиваются, т. е. денатурируют необратимо. Соли лёгких металлов и разбавленные растворы кислот и щелочей вызывают обратимую денатурацию, и при снятии фактора воздействия белок восстанавливает свои свойства и функции.
Вопросы и задания
1. Что такое денатурация белка? В какой последовательности при денатурации идёт разрушение структур белка? Что такое ренатурация?
Изменение структуры и потеря белком его природных свойств и структуры под воздействием каких — либо факторов называется денатурацией. Сначала разрушается слабая водородная связь в четвертичной стадии белка, далее она переходит в третичную (имеет форму глобулы), потом в двоичную (спиралевидная молекула с водородными связями) и наконец в первичную (просто цепочка с очень прочными пептидными связями).
Процесс, обратный денатурации, называют ренатурацией. Восстановление белка можно наблюдать только в том случае, если изменения не затронули его первичную структуру
2. Ионы тяжёлых металлов (ртути, мышьяка, свинца) легко вступают в реакцию с серой, образуя сульфиды. Объясните, что произойдёт с белком при взаимодействии с этими металлами. По каким связям идёт взаимодействие?
Необратимая денатурация происходит под воздействием различных химических веществ (концентрированных растворов кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов), высоких температур, радиоактивного излучения. При этом разрушаются все структуры белка, изменяются электрические заряды его молекул, что приводит к их слипанию и сворачиванию. Разрушаются дисульфидные мостики (третичная структура), идёт взаимодействие c серосодержащими аминокислотными фрагментами
3. Почему соли тяжёлых металлов являются ядами для организма?
Большинство биоорганических веществ (белки, нуклеиновые кислоты) содержат электронно — донорные группы, включающие азот, серу, кислород. Эти группы образуют водородные связи, формирующие третичную структуру белка. Тяжелые металлы, взаимодействуя с этими группами, разрушают водородные связи в молекулах белков и нарушают третичную белковую структуру. Изменяются биологические свойства вещества (активность, транспортные свойства, процессы транскрипции и трансляции нуклеиновых кислот). В этом заключается канцерогенное и мутагенное действие тяжелых металлов.
4. Определите функции следующих белков: коллагена сухожилия, яичного альбумина, инсулина поджелудочной железы, кератина волос, тромбина крови, фиброина паутины, пепсина желудочного сока, гемоглобина, миоглобина.
коллаген сухожилия: двигательная
яичный альбумин: защитная
инсулин поджелудочной железы: ферментативная
кератин волос: строительная
тромбин крови: защитная
фиброин паутины: строительная
пепсин желудочного сока: ферментативная
5. При окислении 1 г белков выделяется столько же энергии, сколько при окислении 1 г углеводов. Почему организм использует белки как источник энергии только в крайних случаях? Ответ поясните.
Функции белков –строительная, ферментативная, транспортная, и только в крайних случаях организм использует или тратит белки на получение энергии, только тогда, когда в организм не поступают углеводы и жиры, когда организм голодает.
6. Какие виды денатурации белка вам известны? Какие факторы вызывают денатурацию? Перечертите в тетрадь и заполните таблицу.
7. Внесите в таблицу «Химический состав клетки» (см. ст. 41) сведения о белках.
Конспект урока по биологии на тему "Нуклеиновые кислоты и их роль в жизнедеятельности клетки" (10 класс)
· Сформировать знания об особой роли нуклеиновых кислот в живой природе, - хранении и передаче наследственной информации.
· Изучить особенности строения молекул нуклеиновых кислот как биополимеров; локализация этих соединений в клетке.
· Раскрыть механизм удвоения ДНК, роль этого механизма в передаче наследственной информации.
- Сформировать умение схематично изображать процесс удвоения ДНК .
Оборудование: структурная объемная модель ДНК, таблицы: «Строение молекулы ДНК», «Удвоение молекулы ДНК».
I. Организационный момент.
II. Опрос домашнего задания .
Проверка знаний о строении и функциях белков в режиме диалогового общения. Один ученик задает вопрос, второй отвечает, успешно ответивший задает вопрос в следующей паре учеников. Вопросы могут формулировать сами учащиеся (или им предлагает на карточках учитель) Примеры вопросов:
1. Что такое белки?
2. Какое место они занимают в клетке?
3. Почему аминокислоты могут проявлять амфотерные свойства?
Слайд 3-4
Структурная организация белка
Конфигурация
Характеристика
Основа белковой молекулы
Возникновение индивидуальной особенности у белка
Те же, что у третичной
Заполните отдельные ячейки таблицы.
Ответьте на вопросы:
1. Какие связи существуют в белковой молекуле?
2. Благодаря каким связям белковая цепочка образует повороты?
3. Какие связи лежат в основе третичной структуры белка?
4. Какая структура обеспечивает разнообразие функций белка?
Вопросы :
1. Какая функция белков обеспечивает тонус кровеносных сосудов,
движение пищи по пищеводу?
2. Благодаря какой функции белки осуществляют процесс избирательного узнавания отдельных веществ и их присоединения к молекулам?
3. Ионы тяжелых металлов (ртути, мышьяка, свинца) легко связываются с сульфидными группировками белков. Зная свойства сульфидов этих металлов, объясните, что произойдет с белком при соединении с этими металлами. Почему тяжелые металлы являются ядами для организма.
Выполнить тесты . Приложение 1.
III. Изучение нового материала.
И так, изучив строение и функции белков, мы знаем, что белки являются основой жизни. Сложные белки образуют соединения с другими веществами, в жизни клетки очень важная роль принадлежит нуклеопротеидам, т. е. таким соединениям, в состав которых входят белки и нуклеиновые кислоты.
Слайд 5
Нуклеиновые кислоты – природные высокомолекулярные органические соединения, обеспечивающие хранение и передачу наследственной (генетической) информации в живых организмах.
Впервые они были описаны в 1869 г. швейцарским биохимиком Фридрихом Мишером (1844 -1895). Из остатков клеток, содержащихся в гное, он выделил вещество, в состав которого входят азот и фосфор. Ученый назвал это вещество нуклеином ( от латинского «нуклеус» — ядро ), полагая, что оно содержится лишь в клетки. Позднее небелковая часть этого вещества была названа нуклеиновой кислотой. Хотя теперь выяснено, что нуклеиновые кислоты есть и в цитоплазме, и в целом ряде органоидов — митохондриях, пластидах.
Нуклеиновые кислоты и их типы.
Нуклеиновые кислоты — самые крупные из молекул, образуемых живыми организмами. Их молекулярная масса может быть от 10 000 до нескольких миллионов углеродных единиц.
Слайд 6
Нуклеиновые кислоты являются биополимерами, состоящими из мономеров — нуклеотидов. Каждый нуклеотид состоит из фосфатной группы, пятиуглеродного сахара (пентозы) и азотистого основания.
Остаток фосфорной кислоты, связанный с пятым атомом С в пентозе, может соединяться ковалентной связью с гидроксильной группой возле третьего атома С другого нуклеотида. Обратите внимание: концы цепочки нуклеотидов, связанных в нуклеиновую кислоту, разные. На одном конце расположен связанный с пятым атомом пентозы фосфат, и этот конец называется 5'-концом (читается «пять-штрих»). На другом конце остается не связанная с фосфатом ОН-группа около третьего атома пентозы (З'-конец). Благодаря реакции полимеризации нуклеотидов образуются нуклеиновые кислоты.
В зависимости от вида пентозы различают два типа нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновые (сокращенно ДНК) и рибонуклеиновые (РНК). Название кислот обусловлено тем, что молекула ДНК содержит дезоксирибозу, а молекула РНК — рибозу.
Строение ДНК.
Молекула ДНК имеет сложное строение. Она состоит из двух спирально закрученных цепей, которые по своей длине соединены друг с другом водородными связями. Такую структуру, свойственную только молекулам ДНК, называют двойной спиралью.
Нуклеотиды, входящие в состав ДНК, содержат дезоксирибозу, остаток фосфорной кислоты и одного из четырех азотистых оснований:
аденин, гуанин, цитозин и тимин. Они и определяют названия соответствующих нуклеотидов: адениловый (А), гуаниловый (Г), цитидиловый (Ц) и тимидиловый (Т)
Слайд 7
Нуклеотидный состав ДНК впервые (1905г.) количественно проанализировал американский биохимик Эдвин Чаргафф. К 1951г. стало ясно, что четыре основания присутствуют в ДНК. Кроме того, Э. Чаргафф обнаружил, что у всех изученных им видов количество пуриновых оснований аденина равно количеству пиримидинового основания тимина, т. е. А =Т. Сходным образом количество второго пурина – гуанина всегда равно второго пиримидина – цитозина, т. е. Г = Ц.
Слайд 8
Таким образом, число пуриновых оснований в ДНК всегда равно числу пиримидиновых, количество аденина равно количеству тимина, а гуанина – количеству цитозина. Такая закономерность получила название правил Чаргаффа.
Слайд 9
В 1950 г. английский физик М. Уилкинс получил рентгенограмму кристаллических волокон ДНК. Она показала, что молекула ДНК имеет определенную структуру, расшифровка которой помогла бы понять механизм функционирования ДНК.
Рентгенограммы, полученные не на кристаллических волокнах ДНК, а на менее упорядоченных агрегатах, которые образуются при более высокой влажности, позволили Розалинд Франклин увидеть четкий крестообразный рисунок – опознавательный знак двойной спирали. Стало известно также, что нуклеотиды расположены друг от друга на расстоянии 0,34 нм., а на один виток спирали их приходится 10. Диаметр молекулы ДНК составляет около 2 нм. Но из этих данных было не ясно, каким образом цепи удерживаются вместе в молекулах ДНК.
Слайд 10 – 11
Картина полностью прояснилась в 1953 г., когда американский биохимик Дж. Уотсон и английский физик Ф. Крик, исследуя структуру молекулы ДНК, пришли к выводу, что сахарофосфотный остов находится на периферии молекулы ДНК, а пуриновые и пиримидиновые основания – в середине. Причем последние ориентированы таким образом, что между основаниями из противоположных цепей могут образоваться водородные связи. Из построенной ими модели выяснилось, что какой – либо пурин в одной цепи всегда связан водородными связями с одним из пиримидинов в другой цепи. Такие пары имеют одинаковый размер по всей длине молекулы. Не менее важно то, что аденин может спариваться с тимином, а гуанин только с цитозином. При этом между аденином и тимином образуются две водородные связи, а между гуанином и цитозином – три.
Каждая из пар оснований обладает симметрией, позволяющей ей включаться в двойную спираль в двух ориентациях. Если известна последовательность оснований в одной цепи, то благодаря специфичности спаривания (принцип комплементарности) становится известной и последовательность оснований ее партнера
Слайд 12
Каждая цепь ДНК представляет полинуклеотид, который может состоять из нескольких десятков тысяч и даже миллионов нуклеотидов. Нуклеотиды, образования ковалентных связей между дезоксирибозой одного и остатком фосфорной кислоты другого нуклеотида. Азотистые основания, которые располагаются по одну сторону от образовавшегося остова одной цепи ДНК, формируют водородные связи с азотистыми основаниями второй цепи. Таким образом, в спиральной молекуле двухцепочечной ДНК азотистые основания находятся внутри спирали. Цепи ДНК антипараллельны (разнонаправлены), то есть против 3'-конца одной цепи находится 5'-коиец другой. На периферию молекулы обращен сахарофосфатный остов, образованный чередующимися остатками дезоксирибозы и фосфатными группами. Внутрь молекулы обращены азотистые основания Структура спирали такова, что входящие в ее состав полинуклеотидные цепи могут быть разделены только после раскручивания спирали |
В двойной спирали ДНК азотистые основания одной цепи располагаются в строго определенном порядке против азотистых оснований, другой. Таким образом, пары нуклеотидов аденин и тимин, а также гуанин и цитозин строго соответствуют друг другу и являются дополнительными (пространственное взаимное соответствие), или комплементарными .
Следовательно, у всякого организма число адениловых нуклеотидов равно числу тимидиловых, а число гуаниловых — числу цитидиловых, а зная последовательность расположения нуклеотидов в одной цепи ДНК по принципу комплементарности, можно установить нуклеотиды другой цепи.
Структура каждой молекулы ДНК строго индивидуальна и специфична, так как представляет собой кодовую форму записи биологической информации (генетический код). Другими словами, с помощью четырех типов нуклеотидов в ДНК записана вся важная информация об организме, передающаяся по наследству последующим поколениям.
Самоудвоение молекулы ДНК.
Одним из уникальных свойств молекулы ДНК является ее способность к самоудвоению — воспроизведению точных копий исходной молекулы. Благодаря этой способности молекулы ДНК осуществляется передача наследственной информации от материнской клетки дочерним во время деления. Процесс самоудвоения» молекулы ДНК называют репликацией. Репликация — сложный процесс, идущий с участием ферментов (ДНК-полимераз). Репликация осуществляется полуконсерватцвным способом, то есть под действием ферментов молекула ДНК раскручивается и около каждой цепи, выступающей в роли матрицы, по принципу комплементарности достраивается новая цепь. Таким образом, в каждой дочерней ДНК одна цепь является материнской, а вторая — вновь синтезированной.
В материнской ДНК цепи антипараллельны. ДНК-полимеразы способны двигаться в одном направлении — от 3'-конца к 5'-концу, строя дочернюю цепь антипараллельно — от 5' к 3'-концу. Поэтому ДНК-полимераза передвигается в направлении 3'→5' по одной цепи (3'—5') синтезируя дочернюю. Эта цепь называется лидирующей. Другая ДНК-полимераза движется по другой цели (5'—3') в обратную сторону (тоже в направлении 3'→5'), синтезируя вторую дочернюю цепь фрагментами (их называют фрагменты Оказаки), которые после завершения репликции сшиваются в единую цепь. Эта цепь называется отстающей. На цепи 3'— 5'репликация идет непрерывно, на цепи 5'—3' — прерывисто.
Во время репликации энергия молекул АТФ не расходуется, так как для синтеза дочерних цепей при репликации используются не дезоксирибонуклеотиды (содержат один остаток фосфорной кислоты), а дезоксирибонуклеозидтрифосфаты (содержат три остатка фосфорной кислоты). При включении дезоксирибонуклеозидтрифосфатов полинуклеотидную цепь два концевых остатка отщепляются, и освободившаяся энергия используется на образование сложноэфирной связи между нуклеотидами.
Слайд 13
Функции ДНК.
1. Хранение наследственной информации, которая заключена в последовательности нуклеотидов одной из ее цепей.
2. Передача наследственной информации из поколения в поколение. Она осуществляется благодаря репликации материнской молекулы и последующего распределения дочерних молекул между клетками-потомками.
Слайд 14
Характеристика РНК. Молекулы РНК являются полимерами, мономерами которых являются рибонуклеотиды, образованные остатками трех веществ: пятиуглеродного сахара – рибозы; одним из азотистых оснований – из пуриновых – аденином или гуанином, из пиримидиновых – урацилом или цитозином; остатком фосфорной кислоты.
Молекула РНК представляет собой неразветвленный полинуклеотид, имеющий третичную структуру. В отличие от ДНК, она образована не двумя, а одной полинуклеотидной цепочкой. Однако ее нуклеотиды также способны образовывать водородные связи между собой, но это внутри, а не межцепочечные соединения комплементарных нуклеотидов. Цепи РНК значительно короче цепей ДНК.
Информация о структуре молекулы РНК заложена в молекулах ДНК. Последовательность нуклеотидов в РНК комплементарна кодирующей цепи ДНК и идентична, за исключением замены тимина на урацил, некодирующей цепи. Если содержание ДНК в клетке относительно постоянно, то содержание РНК сильно колеблется. Наибольшее колич ество РНК в клетках наблюдается во время синтеза белка.
Слайд 15-17
Существует три основных типа РНК: информационная (матричная) РНК – иРНК (мРНК), транспортная РНК – тРНК, рибосомальная РНК – рРНК, различающихся по структуре, величине молекул, расположению в клетке и выполняемым функциямэ
Транспортная РНК
(т-РНК)
Информационная РНК
(и-РНК)
Рибосомные РНК
(р-РНК)
Состоят всего из 80-100 нуклеотидов.
Состоит из 300 – 30000 нуклеотидов.
Состоят всего из 3-5 тыс. нуклеотидов.
Молекулярная масса – 25-30 тыс.
Молекулярная масса 25-1млн.
Молекулярная масса – 1,0 – 1,5 тыс.
Содержится в основном в цитоплазме клетки.
Содержится в ядре и цитоплазме.
Из общего содержания РНК клетки составляет около 10%.
Из общего содержания РНК клетки составляет около 5%.
Из общего содержания РНК клетки составляет около 85%.
Функция – перенос аминокислот в рибосомы, к месту синтеза белка
Функция – перенос информации о структуре белка от ДНК к месту синтеза белка в рибосомах
Функция – участвуют в формировании активного центра рибосомы.
Слайд 18
1. Нуклеиновые кислоты преимущественно локализованы в клеточном ядре.
2. ДНК – нерегулярный линейный полимер, состоящий из двух полинуклеотидных цепей.
3. Наследственная информация заключена в последовательности нуклеотидов ДНК.
4. Репликация ДНК обеспечивает передачу наследственной информации из поколения в поколение.
5. Различные типы РНК представляют собой единую функциональную систему, направленную на реализацию наследственной информации через синтез белка.
Проверь себя
Ответить на вопросы 1 -5 на стр.52
Слайд 19-21
1. На фрагменте одной цепи ДНК нуклеотиды расположены в такой последовательности: А – А – Г – Ц - Т – А – Ц – Г – Т – А – Г…
1). Нарисуйте схему структуры двуцепочечной молекулы ДНК.
2) Объясните, каким свойством ДНК при этом вы руководствовались. 3) Какова длина этого фрагмента ДНК?
2. В одной молекуле ДНК тимидиловый нуклеотид составляет 16% от общего количества нуклеотидов. Определите количество (в %) каждого из остальных видов нуклеотидов.
3. Сколько содержится тимидиловых, адениловых и цитидиловых нуклеотидов (в отдельности) в фрагменте молекулы ДНК, если в нем обнаружено 880 гуаниловых нуклеотидов, которые составляют 22% от их общего количества нуклеотидов в этом фрагменте молекулы ДНК?
Какова длина этого фрагмента ДНК?
Слайд 22
Домашнее задание:
Задание на стр. 53;
Приложение 1
Тема: «Строение белков»
Тест 1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе?
1. Углеводы. 3. Липиды.
2. Белки. 4. Нуклеиновые кислоты.
Тест 2 . Какие элементы входят в состав простых белков?
1. Углерод. 3. Кислород. 5. Фосфор. 7. Железо.
2. Водород. 4. Сера. 6. Азот. 8. Хлор.
Тест 3. Сколько аминокислот образует все многообразие белков?
1. 170. 2. 26. 3. 20. 4. 10.
Тест 4. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?
1. Таких кислот нет. 2. 20. 3. 10. 4. 7.
Тест 5. Какие белки называются неполноценными?
1. В которых отсутствуют некоторые аминокислоты.
2. В которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты.
3. В которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты.
4. Все известные белки являются полноценными.
Тест 6. Какая функциональная группировка придаст аминокислоте
кислые, какая — щелочные свойства? [
1. Кислые — радикал, щелочные — аминогруппа.
2. Кислые — аминогруппа, щелочные — радикал.
3. Кислые — карбоксильная группа, щелочные — радикал.
4. Кислые — карбоксильная группа, щелочные — аминогруппа.
Тест 7. В результате какой реакции образуется пептидная связь?
1. Реакция гидролиза.
2. Реакция гидратации.
3. Реакции конденсации.
4. Все вышеперечисленные реакции могут привести к образованию пептидной связи.
Тест 8. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь?
1. Между карбоксильными группами соседних аминокислот.
2. Между аминогруппами соседних аминокислот.
3. Между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой
4. Между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной
Тест 9. Какие связи стабилизируют вторичную структуру белков?
I Ковалентные. 3. Ионные.
2. Водородные. 4. Такие связи отсутствуют.
Тест 10. Какую структуру имеет молекула гемоглобина?
Разработки уроков ОЗЖ 9 класс "Молекулярно-генетический уровень" (Теремов А.В.)
Цель: рассмотреть особенности процессов наследования признаков и причины изменчивости на молекулярно-генетическом уровне.
1. Организационный момент
2. Проверка домашнего задания.
Выступления обучающихся по теме «Достижения молекулярной биологии».
3. Повторение ранее изученного материала (фронтальная беседа)
Дайте определения наследственности и изменчивости как признаков живого.
Как передается наследственная информация?
Какие вам известны причины, способные повлиять на протекание этих процессов?
4. Изучение нового материала
Постоянство структуры ДНК и точность копирования молекулы в процессе самоудвоения обеспечивают неизменность белков. Это означает и неизменность признаков у того или иного организма в стабильных условиях среды. Однако молекулам нуклеиновых кислот, наряду с наследственностью и достаточной стабильностью, присуща и изменчивость.
Изменения наследственного материала может произойти в процессе самоудвоения ДНК. Это приводит к образованию иного по качеству гена, следовательно, иной структуры белка, которая в нем закодирована. В конечном итоге это вызывает развитие другого признака у организма.
Качественные перестройки отдельных генов или хромосом, связанные с изменениями в структуре молекулы ДНК, называют мутациями. Понятие мутация (от лат. мутацио — изменение) было введено в науку голландским ученым Гуго Де Фризом (1848—1935) в начале XX века.
«Ошибки » в самоудвоении ДНК могут быть различными: например, добавление или выпадение одного или нескольких нуклеотидов, замена одних нуклеотидов на другие, повтор нуклеотидов.Потеря нуклеотида существенно меняет всю структуру гена. Происходит смещение триплетов при синтезе РНК, и теперь либо вообще теряется весь белок, либо он становится совершенно иным.
Проявление различных свойств у организмов одного вида — результат мутации, изменчивости генов. Например, разная окраска цветков у розы, флокса, тюльпана, форма и окраска плодов у яблонь, тыквы, груши (рис. 34, 1). Внешний облик, рост, различная окраска и длина шерсти у собак различных пород — тоже результаты внезапно возникших мутаций, которые закрепились в потомстве и передались по наследству.
В некоторых случаях мутации приводят к нарушению правильного развития того или иного признака у организма.
Мутации характерны для молекул ДНК всех организмов. Изучение изменчивости у растений и животных показало, что как у близкородственных, так и у организмов отдаленных систематических групп, наблюдаются одинаковые мутации. Например, появление бесхлорофилльных растений (рис. 34,2), т. е. наследственный альбинизм, отмечается в самых разнообразных семействах: злаковых, сложноцветных, бобовых, розоцветных и др.
Заслушаем информацию о генных мутация животных и растений (выступления обучающихся).
У человека результаты генных мутаций — многие наследственные заболевания: серповидно-клеточная анемия, дальтонизм, гемофилия, альбинизм. В частности, при серповидно-клеточной анемии происходит замена одного нуклеотида в гене белка гемоглобина, в результате чего в белке заменяется всего одна аминокислота. Это, казалось бы, ничтожное изменение приводит к изменению внешнего облика эритроцитов, которые приобретают серповидную форму и уже не способны связывать кислород в достаточном количестве (рис. 35). Человек страдает от недостатка кислорода, что приводит постепенно к гибели организма.
- Какова же причина мутаций? (Ответы обучающихся.) В процессе обсуждения подвести к выводу, что определить причину мутации достаточно сложно. Каждая отдельная мутация, связанная с изменением структуры ДНК, даже некоторые условия среды могут повысить частоту мутаций, например, рентгеновское излучение. Таким же действием обладают альфа-, бета- и гамма-лучи, образующиеся при радиоактивном распаде, а также ультрафиолетовые лучи. Возникающие при этом мутации разнообразны. Мутации могут вызывать такие химические вещества, как иприт, формальдегид, колхицин, некоторые пищевые консерванты.
Запишите определение: Факторы среды, вызывающие различные мутации, называют мутагенами.
Какого же биологическое значение проявления свойств живого на молекулярно-генетическом уровне? Молекулы белков и нуклеиновых кислот — «кирпичиков» живого, обладают уникальными свойствами, существенно отличающимися от молекул с малой молекулярной массой. Каждая из таких молекул в своей структуре несет уникальную информацию, необходимую для функционирования живого любого уровня организации.
Нуклеиновые кислоты представляют собой молекулярно-генетическую программу клетки. Редупликация ДНК обеспечивает преемственность и воспроизведение жизни. Постоянство структуры ДНК и точность копирования молекулы означает неизменность наследственной информации в относительно стабильных условиях. Однако, кроме явления наследственности на молекулярном уровне проявляется и изменчивость. Это свойство лежит в основе разнообразия живого.
5. Закрепление изученного материала (устный опрос)
- Дайте определение изменчивости.
- С молекулами каких веществ связана изменчивость на молекулярно генетическом уровне организации жизни?
- Что такое мутации?
- Почему мутации на молекулярно-генетическом уровне называются генными?
- Приведите примеры генных мутаций.
- В каком случае ген в ДНК будет более всего изменен: при выпадении или замене одного нуклеотида? К каким последствиям это может привести?
- Какие факторы вызывают мутации?
- Каково значение мутаций для живого?
6. Подведение итогов урока. Оценивание работы обучающихся
Домашнее задание: прочитать параграф 9, повторить ранее изученный материал темы «Молекулярно-генетический уровень организации жизни»,
Уроки биологии в классах естественно-научного профиля
Изучить параграф учебника (белки, их содержание в живом веществе, строение и свойства аминокислот, образование пептидов, уровни организации белка, классификация белков).
Урок 10–11. Биологические функции белков
Оборудование: таблицы по общей биологии, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение белков, схема классификации белков.
I. Проверка знаний
Работа по карточкам
Карточка 1. Юный биохимик, определяя содержание азота в чистом препарате белка, получил величину 39,9%. Как вы можете прокомментировать этот результат?
Карточка 2. Белок гемоглобин встречается у человека в двух вариантах:
гемоглобин крови здорового человека (. вал-лей-лей-тре-про-вал-глу-лиз. );
гемоглобин крови больного серповидноклеточной анемией (. вал-лей-лей-тре-про-глу-глу-лиз. ). Чем вызвано заболевание?
Карточка 3. Как по молекулярной массе определить число возможных аминокислот в белке? От чего зависит возможная погрешность этой оценки?
Карточка 4. Сколько может существовать вариантов полипептидных цепей, включающих 20 аминокислот и состоящих из 50 аминокислотных остатков? Из 200 остатков?
Карточка 5. Заполните пропуски в тексте: «В результате взаимодействия различных . и образования . связей спирализованная молекула белка образует . структуру, которая, в свою очередь, зависит от . структуры белка, то есть от . аминокислот в молекуле полипептида. Субъединицы некоторых белков образуют . структуру. Примером такого белка является . ».
Карточка 6. Ионы тяжелых металлов (ртути, свинца) и мышьяка, легко связываются с сульфидными группировками белков. Зная свойства сульфидов этих металлов, объясните, что произойдет с белком при соединении с этими металлами. Почему тяжелые металла являются ядами для организма?
Устная проверка знаний по вопросам
1. Белки, их содержание в живом веществе, молекулярная масса.
2. Белки – непериодические полимеры. Строение и свойства аминокислот. Образование пептидов.
3. Первичная и вторичная структуры белковой молекулы.
4. Третичная и четвертичная структуры белка.
5. Классификация белков.
II. Изучение нового материалаБелки чрезвычайно разнообразны по своим физическим и химическим свойствам. Чем это обусловлено? (Беседа.) Приведем примеры разнообразия свойств белков.
1. Есть белки растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин) в воде.
2. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).
3. У белков встречается разнообразная форма молекул – от нитей (миозин – белок мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) и т.д.
Но всегда структура и свойства белка соответствуют выполняемой им функции.
В основе важнейшего свойства всех живых систем – раздражимости, лежит способность белков к обратимому изменению структуры в ответ на действие физических и химических факторов. Поскольку вторичная, третичная и четвертичная структуры белка создаются, в общем, более слабыми связями, чем первичная, то они оказываются менее стабильными. Например, при нагревании они легко разрушаются. При этом хотя у белка и сохраняется в целости первичная структура, он не может выполнять свои биологические функции, становится неактивным. Процесс разрушения природной конформации белка, сопровождающийся потерей активности, называется денатурацией. Разрыв части слабых связей, изменения конформации и свойств происходят и под действием физиологических факторов (например, под действием гормонов). Таким образом регулируются свойства белков – ферментов, рецепторов, транспортеров.
Эти изменения структуры обычно легко обратимы. Обратный денатурации процесс называется ренатурацией. Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов; для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.
Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация считается необратимой. Обычно это происходит при разрыве большого количества связей, например при варке яиц.
Таким образом, белки имеют сложное строение, разнообразные формы и состав. Это делает их свойства многообразными. А это, в свою очередь, позволяет белкам выполнять многочисленные биологические функции.
2. Биологические функции белков
Белки выполняют целый ряд важнейших функций в клетке и организме, основными из которых являются следующие.
1. Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. В качестве примера белка, выполняющего структурную функцию, можно привести кератин. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи. Они же содержатся в связках, соединяющих мышцы с суставами и суставы между собой.
2. Ферментативная. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др. (подробно свойства белков-ферментов мы рассмотрим на следующих уроках).
3. Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин, они же делают возможным ползание амебы.
4. Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки-транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам-мишеням. В наружных клеточных мембранах имеются белки-транспортеры, которые обеспечивают активный и строго избирательный транспорт внутрь и наружу клетки сахаров, аминокислот, различных ионов. Известны и другие транспортные белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.
5. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Если на слизистую глаз или полости рта попадает микроб, его оболочка разрушается под действием лизоцима, и дальше с ним легко справляются защитные клетки. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.
6. Энергетическая (питательная). Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. Правда, это не очень выгодно: энергетическая ценность белков по сравнению с жирами невысока и составляет 17,6 кДж (4,1 ккал) энергии на 1 г белка. Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы жиров и углеводов.
7. Регуляторная. Многие (хотя далеко не все) гормоны являются белками – например все гормоны гипофиза, гипоталамуса, поджелудочной железы (инсулин, глюкагон) и др. Гормоны действуют на клетку, связываясь со специфическими рецепторами. Каждый рецептор узнает только один гормон. Рецепторы всех гормонов являются белками. Другим примером могут служить белки, которые регулируют образование и рост отдельных органов и тканей в процессе развития организма из зиготы. Фитохром растений является сложным светочувствительным белком, регулирующим фотопериодическую реакцию у растений.
8. Сигнальная (рецепторная). В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
9. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени.
10. Токсическая. Некоторые белки являются токсинами: яд кобры содержит нейротоксин.
III. Закрепление знаний
Обобщающая беседа по ходу изучения нового материала.
IV. Домашнее задание
Изучить параграф учебника (свойства белков и их биологические функции).
Урок 12–13. Ферменты, их химический состав и структура. Биологическая роль ферментов
Оборудование: таблицы по общей биологии, схемы и рисунки, иллюстрирующие строение и механизм действия ферментов, схема классификации ферментов, оборудование для проведения лабораторной работы.
Карточка 1. Установлено, что при достаточной калорийности пищи, но при отсутствии в ней белка у животных наблюдаются патологические явления: останавливается рост, изменяется состав крови и т.д. С чем это связано?
Карточка 2. Почему белки называют «носителями и организаторами жизни»?
Карточка 3. Какие особенности строения белковой молекулы обеспечивают ей выполнение многих функций, например транспортной, защитной, энергетической?
Карточка 4. Заполните пропуски в тексте: «Защитные белки называются . . Они связываются с . попадающими в организм и называемыми . . Среди тысяч разнообразных белков . узнают только один . и с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется . ».
Карточка 5. Какие сходные функции в живых организмах выполняют белки, углеводы и липиды?
1. Денатурация и другие свойства белков. Связь строения, свойств и функций белков.
2. Биологические функции белков (трое учащихся).
II. Изучение нового материала
1. Ферменты и их значение в процессах жизнедеятельности
Из курса химии вам известно, что такое катализатор. Это вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце реакции неизменным (не расходуясь). Биологические катализаторы называются ферментами (от лат. fermentum – брожение, закваска), или энзимами.
Почти все ферменты – это белки (но не все белки – ферменты!). В последние годы стало известно, что и некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов.
Впервые высокоочищенный кристаллический фермент был выделен в 1926 г. американским биохимиком Дж.Самнером. Этим ферментом была уреаза, которая катализирует расщепление мочевины. К настоящему времени известно более 2 тыс. ферментов, и их количество продолжает расти. Многие из них выделены из живых клеток и получены в чистом виде.
В клетке постоянно идут тысячи реакций. Если смешать в пробирке органические и неорганические вещества точно в тех же соотношениях, что и в живой клетке, но без ферментов, то почти никаких реакций с заметной скоростью идти не будет. Именно благодаря ферментам реализуется генетическая информация и осуществляется весь обмен веществ.
Для названия большинства ферментов характерен суффикс -аза, который чаще всего прибавляется к названию субстрата – вещества, с которым взаимодействует фермент.
2. Строение ферментов
По сравнению с молекулярной массой субстрата ферменты имеют гораздо большую массу. Такое несоответствие наводит на мысль, что не вся молекула фермента участвует в катализе. Чтобы разобраться в этом вопросе, необходимо познакомиться со строением ферментов.
По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Во втором случае в составе фермента кроме белковой части (апофермент) имеется добавочная группа небелковой природы – активатор (кофактор, или кофермент), вследствие чего образуется активный голофермент. Активаторами ферментов выступают:
1) неорганические ионы (например, для активации фермента амилазы, находящегося в слюне, необходимы ионы хлора (Сl–);
2) простетические группы (ФАД, биотин), прочно связанные с субстратом;
3) коферменты (НАД, НАДФ, кофермент А), непрочно связанные с субстратом.
Белковая часть и небелковый компонент в отдельности лишены ферментативной активности, но, соединившись вместе, приобретают характерные свойства фермента.
В белковой части ферментов содержатся уникальные по своей структуре активные центры, представляющие собой сочетание определенных аминокислотных остатков, строго ориентированных по отношению друг к другу (в настоящее время структура активных центров ряда ферментов расшифрована). Активный центр взаимодействует с молекулой субстрата с образованием «фермент-субстратного комплекса». Затем «фермент-субстратный комплекс» распадается на фермент и продукт или продукты реакции.
Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, т.е. пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют (комплементарны) друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» – ферменту. Так, активный центр лизоцима (фермента слюны) имеет вид щели и по форме точно соответствует фрагменту молекулы сложного углевода бактериальной палочки, которая расщепляется под действием этого фермента.
В 1959 г. Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу назвали гипотезой «руки и перчатки» (гипотеза индуцированного взаимодействия). Этот процесс «динамического узнавания» – на сегодня наиболее распространенная гипотеза.
3. Отличия ферментов от небиологических катализаторов
Ферменты во многом отличаются от небиологических катализаторов.
1. Ферменты значительно эффективнее (в 10 4 –10 9 раз). Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за одну секунду 10 тыс. молекул токсичной для клетки перекиси водорода:
которая возникает при окислении в организме различных соединений. Или еще один пример, подтверждающий высокую эффективность действия ферментов: при комнатной температуре одна молекула уреазы способна за за одну секунду расщепить до 30 тыс. молекул мочевины:
Не будь катализатора, на это потребовалось бы около 3 млн лет.
2. Высокая специфичность действия ферментов. Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Специфичность ферментов отражает формула «один фермент – один субстрат». Благодаря этому в живых организмах множество реакций катализируется независимо.
3. Ферменты доступны тонкой и точной регуляции. Активность фермента может увеличиваться или уменьшаться при незначительном изменении условий, в которых он «работает».
4. Небиологические катализаторы в большинстве случаев хорошо работают лишь при высокой температуре. Ферменты же, присутствуя в клетках в малых количествах, работают при обычной температуре и давлении (хотя рамки действия ферментов ограничены, так как высокая температура вызывает денатурацию). Поскольку большинство ферментов являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: t=35–45 °C; слабощелочная среда (хотя для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН).
5. Ферменты образуют комплексы – так называемые биологические конвейеры. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.
6. Ферменты способны регулироваться, т.е. «включаться» и «выключаться» (правда, это относится не ко всем ферментам, например, не регулируется амилаза слюны и ряд других пищеварительных ферментов). В большинстве молекул апоферментов есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, «сходящий» с полиферментного конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта мало, то фермент активизируется. Так регулируется множество биохимических процессов.
Таким образом, ферменты обладают целым рядом преимуществ по сравнению с небиологическими катализаторами.
4. Механизм действия ферментов
Ферменты действуют в живых организмах по тем же законам, что и любые катализаторы. Ферментативный катализ основан на снижении энергетического барьера (так называемой энергии активации) за счет образования промежуточных комплексов фермента с субстратом. В отсутствии, например, амилазы реакция между крахмалом и водой не идет потому, что молекулы не обладают достаточной для этой цели энергией. Фермент ускоряет химический процесс, т.к. в его присутствии требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции. Рассмотрим механизм действия ферментов подробнее.
1. Катализируя реакцию, фермент тесно сближает молекулы «своих» субстратов, так что те части молекул, которым предстоит прореагировать, оказываются рядом.
2. Субстрат, присоединившись к ферменту, несколько изменяется. Фермент может притягивать электроны, вследствие чего в некоторых связях молекулы субстрата будет возникать напряжение. Это в свою очередь повышает реакционную способность молекулы, так как связи между атомами ослабевают, и они легче высвобождаются (предполагается, что именно так фермент и ускоряет реакцию).
3. Фермент «отрывает» атом (или атомы) от каждого из субстратов, после чего субстраты соединяются.
4. Отделившиеся атомы соединяются друг с другом и покидают фермент. Теперь фермент способен присоединить новые молекулы субстратов.
Чаще всего ферменты приурочены к определенным клеточным структурам. Они сохраняют свои свойства и вне организма. Ферменты успешно используют в хлебопекарной, пивоваренной, винодельческой, кожевенной, химической промышленности.
5. Классификация ферментов
Работа учащихся с текстом учебника и заполнение таблицы «Важнейшие группы ферментов» с последующей проверкой.
Оборудование: таблицы по общей биологии, схема строения молекулы АТФ, схема взаимосвязи пластического и энергетического обменов.
Проведение биологического диктанта «Органические соединения живой материи»
Учитель читает тезисы под номерами, учащиеся записывают в тетрадь номера тех тезисов, которые подходят по содержанию их варианту.
Вариант 1 – белки.
Вариант 2 – углеводы.
Вариант 3 – липиды.
Вариант 4 – нуклеиновые кислоты.
1. В чистом виде состоят только из атомов С, Н, О.
2. Кроме атомов С, Н, О содержат атомы N и обычно S.
3. Кроме атомов С, Н, О содержат атомы N и Р.
4. Обладают относительно небольшой молекулярной массой.
5. Молекулярная масса может быть от тысяч до нескольких десятков и сотен тысяч дальтон.
6. Наиболее крупные органические соединения с молекулярной массой до нескольких десятков и сотен миллионов дальтон.
7. Обладают различными молекулярными массами – от очень небольшой до весьма высокой, в зависимости от того, является ли вещество мономером или полимером.
8. Состоят из моносахаридов.
9. Состоят из аминокислот.
10. Состоят из нуклеотидов.
11. Являются сложными эфирами высших жирных кислот.
12. Основная структурная единица: «азотистое основание–пентоза–остаток фосфорной кислоты».
13. Основная структурная единица: «аминокислот».
14. Основная структурная единица: «моносахарид».
15. Основная структурная единица: «глицерин–жирная кислота».
16. Молекулы полимеров построены из одинаковых мономеров.
17. Молекулы полимеров построены из сходных, но не вполне одинаковых мономеров.
18. Не являются полимерами.
19. Выполняют почти исключительно энергетическую, строительную и запасающую функции, в некоторых случаях – защитную.
20. Помимо энергетической и строительной выполняют каталитическую, сигнальную, транспортную, двигательную и защитную функции;
21. Осуществляют хранение и передачу наследственных свойств клетки и организма.
Вариант 1 – 2; 5; 9; 13; 17; 20.
Вариант 2 – 1; 7; 8; 14; 16; 19.
Вариант 3 – 1; 4; 11; 15; 18; 19.
Вариант 4 – 3; 6; 10; 12; 17; 21.
1. Строение аденозинтрифосфорной кислоты
Кроме белков, нуклеиновых кислот, жиров и углеводов в живом веществе синтезируется большое количество других органических соединений. Среди них важнуую роль в биоэнергетике клетки играет аденозинтрифосфорная кислота (АТФ). АТФ содержится во всех клетках растений и животных. В клетках чаще всего аденозинтрифосфорная кислота присутствует в виде солей, называемых аденозинтрифосфатами. Количество АТФ колеблется и в среднем составляет 0,04% (в клетке в среднем находится около 1 млрд молекул АТФ). Наибольшее количество АТФ содержится в скелетных мышцах (0,2–0,5%).
Молекула АТФ состоит из азотистого основания – аденина, пентозы – рибозы и трех остатков фосфорной кислоты, т.е. АТФ – особый адениловый нуклеотид. В отличие от других нуклеотидов АТФ содержит не один, а три остатка фосфорной кислоты. АТФ относится к макроэргическим веществам – веществам, содержащим в своих связях большое количество энергии.
Пространственная модель (А) и структурная формула (Б) молекулы АТФ
Из состава АТФ под действием ферментов АТФаз отщепляется остаток фосфорной кислоты. АТФ имеет устойчивую тенденцию к отделению своей концевой фосфатной группы:
АТФ 4– + Н2О ––> АДФ 3– + 30,5 кДж + Фн,
т.к. это приводит к исчезновению энергетически невыгодного электростатического отталкивания между соседними отрицательными зарядами. Образовавшийся фосфат стабилизируется за счет образования энергетически выгодных водородных связей с водой. Распределение заряда в системе АДФ + Фн становится более устойчивым, чем в АТФ. В результате этой реакции высвобождается 30,5 кДж (при разрыве обычной ковалентной связи высвобождается 12 кДж).
Для того, чтобы подчеркнуть высокую энергетическую «стоимость» фосфорно-кислородной связи в АТФ, ее принято обозначать знаком ~ и называть макроэнергетической связью. При отщеплении одной молекулы фосфорной кислоты АТФ переходит в АДФ (аденозиндифосфорная кислота), а если отщепляются две молекулы фосфорной кислоты, то АТФ переходит в АМФ (аденозинмонофосфорная кислота). Отщепление третьего фосфата сопровождается выделением всего 13,8 кДж, так что собственно макроэргических связей в молекуле АТФ только две.
2. Образование АТФ в клетке
Запас АТФ в клетке невелик. Например, в мышце запасов АТФ хватает на 20–30 сокращений. Но ведь мышца способна работать часами и производить тысячи сокращений. Поэтому наряду с распадом АТФ до АДФ в клетке должен непрерывно идти обратный синтез. Существует несколько путей синтеза АТФ в клетках. Познакомимся с ними.
1. Анаэробное фосфорилирование. Фосфорилированием называют процесс синтеза АТФ из АДФ и низкомолекулярного фосфата (Фн). В данном случае речь идет о бескислородных процессах окисления органических веществ (например, гликолиз – процесс бескислородного окисления глюкозы до пировиноградной кислоты). Примерно 40% выделяемой в ходе этих процессов энергии (около 200 кДж/моль глюкозы), расходуется на синтез АТФ, а остальная часть рассеивается в виде тепла:
2. Окислительное фосфорилирование – это процесс синтеза АТФ за счет энергии окисления органических веществ кислородом. Этот процесс был открыт в начале 1930-х гг. XX в. В.А. Энгельгардтом. Кислородные процессы окисления органических веществ протекают в митохондриях. Примерно 55% выделяющейся при этом энергии (около 2600 кДж/моль глюкозы) превращается в энергию химических связей АТФ, а 45% рассеивается в виде тепла.
Окислительное фосфорилирование значительно эффективнее анаэробных синтезов: если в процессе гликолиза при распаде молекулы глюкозы синтезируется всего 2 молекулы АТФ, то в ходе окислительного фосфорилирования образуется 36 молекул АТФ.
3. Фотофосфорилирование – процесс синтеза АТФ за счет энергии солнечного света. Этот путь синтеза АТФ характерен только для клеток, способных к фотосинтезу (зеленые растения, цианобактерии). Энергия квантов солнечного света используется фотосинтетиками в световую фазу фотосинтеза для синтеза АТФ.
3. Биологическое значение АТФ
АТФ находится в центре обменных процессов в клетке, являясь связующим звеном между реакциями биологического синтеза и распада. Роль АТФ в клетке можно сравнить с ролью аккумулятора, так как в ходе гидролиза АТФ выделяется энергия, необходимая для различных процессов жизнедеятельности («разрядка»), а в процессе фосфорилирования («зарядка») АТФ вновь аккумулирует в себе энергию.
Схема гидролиза АТФ
За счет выделяющейся при гидролизе АТФ энергии происходят почти все процессы жизнедеятельности в клетке и организме: передача нервных импульсов, биосинтез веществ, мышечные сокращения, транспорт веществ и др.
Решение биологических задачЗадача 1. При быстром беге мы часто дышим, происходит усиленное потоотделение. Объясните эти явления.
Задача 2. Почему на морозе замерзающие люди начинают притопывать и подпрыгивать?
Задача 3. В известном произведении И.Ильфа и Е.Петрова «Двенадцать стульев» среди многих полезных советов можно найти и такой: «Дышите глубже, вы взволнованы». Попробуйте обосновать этот совет с точки зрения происходящих в организме энергетических процессов.
Начать подготовку к зачету и контрольной работе (продиктовать вопросы зачета – см. урок 21).
Урок 20. Обобщение знаний по разделу «Химическая организация жизни»
Оборудование: таблицы по общей биологии.
I. Обобщение знаний раздела
Работа учащихся с вопросами (индивидуально) с последующими проверкой и обсуждением
1. Приведите примеры органических соединений, в состав которых входят углерод, сера, фосфор, азот, железо, марганец.
2. Как по ионному составу можно отличить живую клетку от мертвой?
3. Какие вещества находятся в клетке в нерастворенном виде? В какие органы и ткани они входят?
4. Приведите примеры макроэлементов, входящих в активные центры ферментов.
5. Какие гормоны содержат микроэлементы?
6. Какова роль галогенов в организме человека?
7. Чем белки отличаются от искусственных полимеров?
8. Чем отличаются пептиды от белков?
9. Как называется белок, входящий в состав гемоглобина? Из скольких субъединиц он состоит?
10. Что такое рибонуклеаза? Сколько аминокислот входит в ее состав? Когда она была синтезирована искусственно?
11. Почему скорость химических реакций без ферментов мала?
12. Какие вещества транспортируются белками через клеточную мембрану?
13. Чем отличаются антитела от антигенов? Содержат ли вакцины антитела?
14. На какие вещества распадаются белки в организме? Сколько энергии выделяется при этом? Где и как обезвреживается аммиак?
15. Приведите пример пептидных гормонов: как они участвуют в регуляции клеточного метаболизма?
16. Какова структура сахара, с которым мы пьем чай? Какие еще три синонима этого вещества вы знаете?
17. Почему жир в молоке не собирается на поверхности, а находится в виде суспензии?
18. Какова масса ДНК в ядре соматической и половой клеток?
19. Какое количество АТФ используется человеком в сутки?
20. Из каких белков люди изготавливают одежду?
Первичная структура панкреатической рибонуклеазы (124 аминокислоты)
II. Домашнее задание.
Продолжить подготовку к зачету и контрольной работе по разделу «Химическая организация жизни».
Урок 21. Зачетный урок по разделу «Химическая организация жизни»
I. Проведение устного зачета по вопросам
1. Элементарный состав клетки.
2. Характеристика органогенных элементов.
3. Структура молекулы воды. Водородная связь и ее значение в «химии» жизни.
4. Свойства и биологические функции воды.
5. Гидрофильные и гидрофобные вещества.
6. Катионы и их биологическое значение.
7. Анионы и их биологическое значение.
8. Полимеры. Биологические полимеры. Отличия периодических и непериодических полимеров.
9. Свойства липидов, их биологические функции.
10. Группы углеводов, выделяемые по особенностям строения.
11. Биологические функции углеводов.
12. Элементарный состав белков. Аминокислоты. Образование пептидов.
13. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков.
14. Биологические функция белков.
15. Отличия ферментов от небиологических катализаторов.
16. Строение ферментов. Коферменты.
17. Механизм действия ферментов.
18. Нуклеиновые кислоты. Нуклеотиды и их строение. Образование полинуклеотидов.
19. Правила Э.Чаргаффа. Принцип комплементарности.
20. Образование двухцепочечной молекулы ДНК и ее спирализация.
21. Классы клеточной РНК и их функции.
22. Отличия ДНК и РНК.
23. Репликация ДНК. Транскрипция.
24. Строение и биологическая роль АТФ.
25. Образование АТФ в клетке.
II. Домашнее задание
Продолжить подготовку к контрольной работе по разделу «Химическая организация жизни».
Урок 22. Контрольный урок по разделу «Химическая организация жизни»
I. Проведение письменной контрольной работы
1. Имеются три вида аминокислот – А, В, С. Сколько вариантов полипептидных цепей, состоящих из пяти аминокислот, можно построить. Укажите эти варианты. Будут ли эти полипептиды обладать одинаковыми свойствами? Почему?
2. Все живое в основном состоит из соединений углерода, а аналог углерода – кремний, содержание которого в земной коре в 300 раз больше, чем углерода, встречается лишь в очень немногих организмах. Объясните этот факт с точки зрения строения и свойств атомов этих элементов.
3. В одну клетку ввели молекулы АТФ, меченные радиоактивным 32Р по последнему, третьему остатку фосфорной кислоты, а в другую – молекулы АТФ, меченные 32Р по первому, ближайшему к рибозе остатку. Через 5 минут в обеих клетках померили содержание неорганического фосфат-иона, меченного 32Р. Где оно окажется значительно выше?
4. Исследования показали, что 34% общего числа нуклеотидов данной иРНК приходится на гуанин, 18% – на урацил, 28% – на цитозин и 20% – на аденин. Определите процентный состав азотистых оснований двухцепочечной ДНК, слепком с которой является указанная иРНК.
1. Жиры составляют «первый резерв» в энергетическом обмене и используются, когда исчерпан резерв углеводов. Однако в скелетных мышцах при наличии глюкозы и жирных кислот в большей степени используются последние. Белки же в качестве источника энергии всегда используются лишь в крайнем случае, при голодании организма. Объясните эти факты.
2. Ионы тяжелых металлов (ртути, свинца и др.) и мышьяка легко связываются сульфидными группировками белков. Зная свойства сульфидов этих металлов, объясните, что произойдет с белком при соединении с этими металлами. Почему тяжелые металлы являются ядами для организма?
3. В реакции окисления вещества А в вещество В освобождается 60 кДж энергии. Сколько молекул АТФ может быть максимально синтезировано в этой реакции? Как будет израсходована остальная энергия?
4. Исследования показали, что 27% общего числа нуклеотидов данной иРНК приходится на гуанин, 15% – на урацил, 18% – на цитозин и 40% – на аденин. Определите процентный состав азотистых оснований двухцепочечной ДНК, слепком с которой является указанная иРНК.
Читайте также: